许多药物通过抑制酶活性（通过阻止底物与酶结合，或通过稳定酶-底物复合物来减缓产物的形成）发挥作用。为区分酶抑制模型并确定抑制剂的Ki，在存在几种浓度抑制剂的情况下测量底物-速率曲线（包括一条没有抑制剂的曲线）。

Prism可以将数据拟合到六种酶抑制模型：

•竞争抑制剂与底物可逆地结合在同一位点上，因此通过使用非常高浓度的底物可完全克服其抑制作用。最大酶速度不会改变（如果给予足够底物），但需要更多底物才能达到最大活性的一半。底物-速度曲线向左移动，但不向下移动。

•非竞争抑制剂以相同的亲和力与酶和酶-底物复合物结合。增加底物浓度不能克服这种抑制作用。底物-速度曲线向下移动，但既不向右也不向左移动。

•无竞争抑制剂可逆地结合酶-底物复合物，但不结合酶本身。这可降低有效Vmax和有效Km。底物-速度曲线向下和向左移动。

•混合模型是一个通用模型，包括竞争、非竞争和无竞争模型作为特例。该模型比其他模型多一项参数，额外参数（α）决定了抑制剂的结合改变酶对底物亲和力的程度。

•底物抑制。在某些情况下，酶的底物也通过结合到酶的第二个位点来抑制酶。

•严格抑制。该模型考虑了紧密结合，因此不假设抑制剂的游离浓度等于总浓度。

参考文献                                                                         

RA Copeland，酶抑制剂在药物发现中的评价，第二版，Wiley 2013。IBSN：978-1-118-48813-3。