引言

该方程考虑了紧密结合的因素，因此并不假定抑制剂的游离浓度等于总浓度。

步骤

创建 XY 数据表。在 X 列输入抑制剂浓度（通常以微摩尔为单位，但任何浓度单位都可以），在 Y 列输入酶活性（任何单位）。如果有多个实验条件，则将第一个条件放入 A 列，第二个条件放入 B 列，等等。

输入数据后，点击分析，选择非线性回归，选择酶动力学方程面板，然后选择Morrison Ki。

将 Et、S 和 Km 约束为恒定值

您必须将三个参数限制为恒定值。要限制参数值，请转到非线性回归对话框的 "限制 "选项卡，确保 Et、S 和 Km 旁边的下拉菜单设置为 "等于常数"，然后输入参数值。

•Et是酶催化位点的浓度，单位与 X 值相同。如果酶有多个亚基，请注意 Et 是催化位点的浓度，可能大于酶分子的浓度。

•S是您选择使用的底物浓度。使用与 X 值相同的单位。

•Km是迈克尔斯-门顿常数，单位与 X 相同，在无竞争者的实验中确定。

Prism 无法从活性与抑制剂浓度的关系图中拟合出这些参数。您必须从实验设计中了解 S，在其他实验中确定 Km 和 Et，并将这三个参数限制为常数。

模型

Q=(Ki*(1+(S/Km)))

Y=Vo*(1-((((Et+X+Q)-(((Et+X+Q)^2)-4*Et*X)^0.5))/(2*Et)))

解读参数

这与Vmax不同，后者需要底物浓度达到最大值。

Ki 是 抑制常数，单位与 X 相同。

IC50 与 Ki（Kusmic）不同。相反，IC50 = Et/2 + Ki

参考                                                                         

公式 9.6，载于 RA Copeland，《 酶》， 第 2 版，Wiley，2000 年。

Petr Kuzmic，《 为什么 IC50 对人体有害以及其他令人惊讶的现象》（Why IC50s are bad for you and other surprises）。