引言

该方程考虑了紧密结合，因此不假设抑制剂的游离浓度等于总浓度。

循序渐进

创建一张XY数据表。将抑制剂浓度输入X列（通常以微摩尔为单位，但任何浓度单位均可以），将酶活性输入Y列（任何单位）。如果有多个实验条件，请将第一个放入A列，第二个放入B列，依此类推。

输入数据后，点击“分析”，选择“非线性回归”，选择“酶动力学方程”窗格，然后选择 “Morrison Ki”。

将Et、S和Km约束为常数值

您必须将三项参数约束为常数值。如需限制数值，转至“非线性回归”对话框的“限制”选项卡，确保Et、S和Km旁的下拉列表设置为“常数等于”并输入值。

•Et是酶催化位点的浓度，使用与X值相同的单位。如果酶有多个亚基，则注意Et是催化位点的浓度，可大于酶分子浓度。

•S是您选择使用的底物浓度，使用与X值相同的单位。

•Km是Michaelis-Menten常数，使用与X值相同的单位，在无竞争剂的试验中确定。

Prism无法从活性与抑制剂浓度图中拟合这些参数中的任何一个。您必须从您的实验设计中了解S，在其他实验中确定Km和Et，并将这三个值均约束为恒定值。

模型

Q=（Ki*（1+（S/Km）））

Y=Vo*（1-（（（（Et+X+Q）-（（（Et+X+Q）^2）-4*Et*X）^0.5））/（2*Et）））

解读参数

V0是缺乏抑制剂时的 酶速度，使用与Y相同的单位。这与Vmax不同，后者将需要底物的最大浓度。

Ki 是 抑制常数，使用与X相同的单位。

IC50与Ki（Kusmic）不同。取而代之的是，IC50=Et/2+Ki

参考文献                                                                         

方程9.6，见：RA Copeland， 《酶》， 第2版，Wiley，2000。

Petr Kuzmic，为什么IC50对您来说较差，而令其他人惊讶