引言

竞争性抑制剂与底物可逆地结合在同一位点上，因此通过使用非常高浓度的底物可完全克服其抑制作用。Vmax不变，有效Km增加。在存在几种浓度的抑制剂的情况下，通过测量底物速度曲线，可确定竞争性抑制剂的Ki。

循序渐进

创建一张XY数据表。在X列中输入底物浓度，在Y列中输入酶活性。每个数据集（Y列）表示从零开始在不同浓度抑制剂存在下收集的数据。在列标题中输入这些浓度。一定要输入浓度，而非浓度的对数。

或者，选择竞争性酶抑制样本数据集。

输入数据后，点击“分析”，选择非线性回归，选择酶动力学方程窗格，然后选择酶竞争性抑制。

模型

KmObs=Km*（1+[I]/Ki）

Y=Vmax*X/（KmObs+X）

 

常数 I 是抑制剂浓度，在每个列标题中输入的值，其约束为等于数据集常数。

参数Vmax、 Km和Ki共享，因此Prism拟合整个数据集的一个最佳拟合值。

解读参数

Ki 是抑制常数，用在标题栏中输入的与 I 相同的单位表示。

Vmax是最大酶反应速度， 在无抑制剂的情况下，采用与Y相同的单位表示

Km 是米氏常数，采用与X相同的单位表示。它用于描述在无抑制剂的情况下，底物和酶的相互作用。

如果数据不能很好拟合模型，则考虑改为拟合非竞争或无竞争模型，或拟合更一般的方程混合模型抑制。

参考文献                                                                         

方程3.1，见：RA Copeland， 酶抑制剂在药物发现中的评价，Wiley 2005。IBSN:0471686964.RA Copeland，酶抑制剂在药物发现中的评价，Wiley 2005。IBSN:0471686964.