拟合底物-速度曲线
酶动力学中最简单的实验是改变底物浓度并测量酶的速度（也称为酶活性）。
拟合这些数据的标准方法是拟合 Michaelis-Menten 模型，以确定 Vmax（酶的最大速度）及其 Km（获得半最大速度所需的底物浓度）。
Vmax 等于活性酶位点浓度乘以周转率 kcat 的乘积。这是每个酶位点在单位时间内可将底物分子转化为产物的数量。如果知道酶的浓度，就可以拟合曲线来确定 kcat 和 Km。曲线将与 Michaelis-Menten 拟合曲线相同。
如果酶具有合作亚基，则酶速度与底物浓度的函数关系图将呈正余弦曲线。Prism 提供了一个经验公式，用于拟合西格玛底物-速度曲线。
