酶动力学中最简单的实验是改变底物浓度和测量酶反应速度(也称为酶活性)。
拟合这些数据的标准方法是拟合Michaelis-Menten模型,以确定Vmax(最大酶反应速度)及其Km(获得一半最大反应速度所需的底物浓度)。
Vmax等于活性酶位点浓度乘以周转率kcat的乘积。这是每单位时间内每个酶位点可转化为产物的底物分子数。如果已知酶浓度,则可拟合曲线以确定kcat和Km。曲线将与Michaelis-Menten拟合一致。
如果酶具有协同亚基,则酶的速度作为底物浓度函数的图形将显示为S形。Prism提供了一个用于拟合西格摩德底物-速度曲线的经验方程。